국내 연구진이 길이가 긴 단백질이 접히고 풀리는 과정을 단백질 구성 단위인 아미노산 차원에서 규명한 연구결과를 내놨다.

장익수 부산대 교수(물리학·사진)팀은 12일 ‘미국 국립과학원회보(PNAS)’ 온라인판에 게재된 연구논문에서 단백질이 가장 안정된 상태에 있을 때 아미노산을 구성하는 원자들 사이에 작용하는 에너지를 통계물리학적으로 처리, 단백질 접힘(folding)이 어떻게 일어나는지 보여주는 모형을 개발했다고 밝혔다.

단백질은 고유 모형대로 접혀야 제 기능을 한다. 따라서 단백질 접힘 현상을 이해하는 것은 단백질체학에서 가장 중요한 원천기술로, 생명현상 기술은 물론 질병에 관여하는 단백질의 기작을 조절할 수 있게 하는 기술 개발에 핵심이다.

하지만 100만분의 1초보다 빠른 ‘단백질 접힘현상’은 지난 10여년간 세계 유수의 단백질체학 연구자들이 ‘네이처’와 ‘사이언스’, ‘미 국립과학원회보’ 등에 서로 상반된 논문을 발표하며 논쟁을 벌였으나 풀지 못한 난제였다.

장 교수팀은 자체 개발한 모형에 이론 통계물리학을 이용, 단백질의 자유에너지를 구해 단백질의 열적 성질을 규명했다. 장 교수팀은 또 256대의 슈퍼컴퓨터를 동시에 이용해 단백질의 접힘 및 풀림 현상의 전 과정에 대해 각 아미노산에 대한 시뮬레이션 결과를 도출했다.

장 교수는 “기존 방법들은 아미노산이 40~50개 이상 연결되면 거동을 정확히 표현하기 어려웠지만 이번에 개발된 방법은 아미노산 150개로 구성된 단백질도 정확히 기술할 수 있다”며 “단백질 돌연변이체 안정도 연구를 통해 질병을 예측하는 데 쓰일 수 있으며 광우병이나 알츠하이머병 등을 일으키는 단백질 변형 과정을 밝히는 데도 기여할 것”이라고 설명했다.